Glikáció és dzsunka élelmiszerek testedben

Ez a reakció végbemehet különböző formákban: mint ételt, valamint a testünk magasabb glükózszintet. Végén ezt, és számos más reakciók kialakulását az úgynevezett „glikációs végtermékek”, melyek a sejt törmelékeket, salak, amely eltömítheti a sejt és átrendezheti az összes munkáját.

Nagy figyelemmel, így az első elemzik maga a reakció glikáció és feltételeket, amelyek hajlamosítanak rá. Majd megtudja, milyen metabolikus memória és hogyan AGE-termékek (más néven „glikációs végtermékek» Advanced glikozilálási végtermékek (AGE)) befolyásolják az anyagcsere). Nos, persze, hogy mi a teendő a főzés során, és azon belül a testünket.

Ne tévesszük össze a glikáció és glikozilezettségéhez. Glikoproteinek - fontos biokémiai vegyületeket kialakítva segítségével enzimeket és funkciókat látnak el. Ilyen glikoproteinek - hialuronsav, kondroitin-szulfát. Ha a cukor reagál fehérjék bevonása nélkül enzimek, az eredményt kapjuk az AGE, amelyek károsak a szervezet számára.

így Ha glikozilezés normális, genetikailag szabályozott mechanizmus, amely akkor fordul elő részvételével enzimek, a glikációs - nincs enzim gének és programozott folyamat, amely nem hasznos.

Glükóz a szokásos formában - D-glükopiranóz - meglehetősen inert molekula, amely egy fontos energiaforrás sejtek. Ez az egyetlen cukor kering a szervezetben felesleges.

És annak ellenére, hogy viszonylag ártalmatlan, ez veszélyes lehet az átalakítás AGE eredményeként összetett, véletlen folyamat előforduló sajátos állatok és növények. Ez a folyamat a „Browning” nem részvétele szükséges enzimek, ez csak attól függ, a hőmérséklet és az ezekkel a reaktív komponensek.

Az első lépésben ez a folyamat, a glükóz és más egyszerű cukrok proteinekkel reagálnak, majd kombináljuk aminosavakkal és más alkatrészek, kiváltó további reakciókhoz. Például, ha glikációs kapunk fruktóz lizin-lizin, amely lehet osztani komponensek, mint például a carboxymethyllysine (CML) és pentosidin. Ennek eredményeként, a kollagén és elasztin elveszíti azt a képességét, hogy osztja, és cserélje ki új, fehérjék képződnek.

Szerint Meylarda elmélet protein keresztkötéseket vannak kialakítva eredményeként a károsító hatását monoszacharidok. Ez a folyamat többlépcsős.

Úgy kezdődik reverzibilis glikációs - redukáló cukor (. Glükóz, fruktóz, ribóz, stb) is csatlakozik a terminális α-amino-csoport a protein. Ez spontán történik, részvétele nélkül enzimek.

Valójában, van egy tipikus kondenzációs reakció, ismert, a szerves kémiából - közötti reakció az aldehid-csoport, és az α-amino-csoport ami a keletkező Schiff bázist (Schiff bázis). Ebben az esetben, egy anyag által alkotott kondenzációs primer fehérje és redukáló cukor ismert Amadori termékek (Amadori termék).

Ezt követően Amadori termékek vannak kitéve, hogy a különböző, főleg irreverzibilis módosítások (oxidációs kondenzációs szerkezeti átrendeződés, és így tovább.). Az eredmény egy eléggé változatosak anyagcsoport, amely kapott generikus neve az előrehaladott glikozilezési végtermékek (AGE). AGE lassan felhalmozódnak a szövetekben és a sok negatív hatásokat.

glikációs reakció magában több szakaszban történik: az első szakaszban - kondenzáció.

Általában, ez a dehidratálási reakcióban cukor pórusvízzel, és egy kondenzációs terméket gyorsan vizet veszít, mint átalakítás Schiff-bázis. Characterized Schiff-bázisok szén kettős kötést nitrogénnel, és nitrogén kapcsolódik egy aril- vagy alkil-csoport (H-C = N-R).

Ezután, a Schiff-bázis válik gyűrűszerkezetet. Ez a szerkezeti átrendeződés úgynevezett „Amadori átrendeződés” formák ketozamin a folyamat változó a molekuláris szerkezete körül az oxigén atomok. Ha a aldóz vegye glükóz és az aminosavak, mint a glicerin, majd ennek eredményeként a Amadori átrendeződés így 1-amino-1-dezoxi-2-fruktóz vagy monofruktozaglitserin. Amadori átrendeződés egy kulcsfontosságú lépés a kialakulását közbenső alkatrészek a barnulási reakció.

Második lépés - bomlás, bomlási

Ezután a kapott terméket Amadori reakciót szétesnek három különböző módon, attól függően, hogy a feltételeket. Az expanziós Strekkera (ábra. 6) aminosavak oxidatív bomlás hatására karbonil komponensek ketozaminov megjelenő eredményeként bomlás.

Ebben a reakcióban, bomlása az aminosavak találhatók Schiff-bázisokat, majd folyamaton mennek át a katalizált dekarboxilezés savak. Új Schiff-bázis könnyen hidrolizálható, hogy aminok és aldehidek. Ennek eredményeként a bomlás és a megjelenése CO2 Stecker reakció fordul elő transzaminálás, amely összeköti a nitrogénatommal melanoidami. A képződött aldehidek hozzájárul az íz és megjelenés vesz részt a képződését melanoidineket.

Harmadik lépés glikáció - Polimerizációs és sötétítő

Meg lehet jellemzi nem túl kellemes vagy szúrós szaga: ott van a szaga égett, az avas szag hagyma, káposzta, vagy oldószert. Jelenik meg, és kellemes aromák - maláta, pirított kenyérhéj, karamell vagy kávé. A kémiai összetétele komponens nem nagyon jól ismert.

Véglegesen glikozilezett termékek (AGE).

Végén az átalakítás keletkeznek „glikációs végtermékek» Advanced glikozilálási végtermékek (AGE), amely káros hatással van az anyagcserére. Természetesen, vannak olyan viszonylag ártalmatlan, de vannak nagyon mérgező e vegyületek között. Toxikus végtermékek glikálásának van neve - glikotoksiny.

Azonban, amikor egy meredeken emelkedő vércukorszint diabetes jelentősen felgyorsult reakciótermékek felhalmozódnak, és okozhat számos rendellenességek (például, hiperlipidémia). Ez különösen hangsúlyos a vérben, ahol a szint emelkedik drasztikusan károsodott fehérjék (például glükozilezett hemoglobin koncentráció értéke jelzi a mértékét diabétesz).

A leggyakoribb késői reakció terméke carboxymethyllysine, egy származéka lizin. Carboxymethyllysine a készítményben a proteinek egy közös biomarker az oxidatív stressz a szervezetben. Ez felhalmozódik a korral a szövetekben, például a bőr kollagén, és a megnövekedett a cukorbetegség.

Formájában AGE glükóz válik egyfajta molekuláris ragasztó, ami a vérerek és szűkült rugalmatlan. Ez gyulladást okoz, ami viszont azt eredményezi, hogy hipertrófia vaszkuláris simaizom és az extracelluláris mátrix. Ezek a folyamatok elősegítik aterogenezis (érelmeszesedés), amely áramlik a nagyobb arányú a diabéteszes betegek számára, mivel a megnövekedett glükóz-szintek.

Az intézkedés alapján AGE módosítani különböző biomolekulák. Ez, persze, romlásához szerkezetének különböző szervekben. Az egyik fő fehérjék a bőr, valamint a inak, ínszalagok és csontok a kollagén. Ő egy kicsit sok 20-30 tömeg% az egész testet. És ez történik vele változások felelősek a ráncok, a bőr rugalmasságának elvesztése, stb A normál állapotban léteznek közötti triplettek tropokollagén térhálósító, azaz kovalens kémiai kötések, amelyek a kollagén rostok a kívánt mechanikai tulajdonságokat.

Ugyanakkor az életkor, a szám közötti keresztkötések tropokollagén egységek növeli. Ez a folyamat előforduló ilyen széles körű szöveti anyag, például glükóz, gyorsabban megy végbe a diabeteses betegeknél. Ez a tanulmány az utóbbi és rávilágított az elmélet öregedés kollagén.

A karbonil-csoport a redukáló cukrok, amelyek közé többek között a széles körben elterjedt anyag a testünkben, kakglyukoza reakcióba lép a szabad amin végződésű aminosav, a lizin, ami nagyon gazdag kollagén.

Amadori termék a migráció miatt a protonok, ciklizálás és a kiszáradás számos átalakult egy aktivált karbonilvegyületet óvatosan megszilárdítása argininmaradék szomszédos tropokollagén láncok, alakítás, például glyukozepanovuyu térhálósodás.

Mellesleg, hasonló folyamatok, azonban előforduló magas hőmérsékleten, képződését okozhatja barna kéreg a sült termékek. Vajon ez a barna kéreg semmi, mint? Mi is növekedést okoz az ingázók számát kollagénrostok közötti molekulák? Az első következménye ennek a jelenségnek, ahogy sejtem, - változások a mechanikai tulajdonságai szövetekben. Természetesen ez vonatkozik a bőrt, hogy az életkor elveszti rugalmasságát, azaz Ez merevebbé válik.

Képzeld el, hogy egyszerre nyúlik mindkét kezét 5 gumiszalag. Most képzeljük el, hogy néhány helyen, ezek a szálak össze vannak kötve egymással csomópontot. Rengeteg kötegek csomópontok közötti lesz feszített sokkal kisebb mértékben.

Számának növelése linkek kollagén csökkenti annak rugalmasságát. Ez a változás a molekuláris szinten is okozhat megvastagodása az alapmembrán. így például, a vese mesangialis mátrix, és veseelégtelenséghez vezethet a cukorbetegség. továbbá lehet az oka a korfüggő vesefunkció csökkenés.

Úgy véljük, hogy ez a mechanizmus szerepet játszik a artériák szűkülete, csökkenti a vér áramlását, és csökkenti a vaszkuláris ín rugalmasságot. Az eredmények azt mutatják, hogy a bőr kollagén rövid és hosszú életű fajok glikozilezés marker fordítottan arányos szintjét pentozidin faj maximális élettartama. A szint a végtermékek glikozilezés kapcsolódó idegkárosodás, és hajlamos a kialakulását, hogy a bőrelváltozások kezelése nehéz.

Kár, hogy az erek.

A folyamat azzal kezdődik kollagén glikációs száma oslozhenenija ezekben a szervekben, ahol játszik fontos szerkezeti szerepet: a bőr, lencse, a vese és a hajók, porckorongok, porc stb

Arteriosclerosis kezdeményezni hosszan tartó hiperglikémiával, kémiai reakciók glikozilezés a kollagén és elasztin láncok laza kötőszövet a vegyi hatásokkal a glükóz és metabolitjai - glikotoksinov (glioxál és metilglioxál), képződése keresztirányú „cross-kapcsolatok” közötti kollagén és elasztin rostok.

Ezzel szemben, amikor az arterioszklerózis atheromatosist - elsősorban megnyilvánulása az ateroszklerózis - vereség elasztikus típusú artériák miatt előfordul, hogy a lipidek felhalmozódása az intima - alkohol észterezett koleszterin és polién telítetlen esszenciális zsírsavak, a kialakulását plakkok területén lokalizációs telepedett makrofágok az intima, nekrózis és a meszesedés; atheromatosist nem befolyásolja a kollagén és elasztikus szerkezetet az érfalakban.

Arteriosclerosis és atheromatosist mint a megnyilvánulása atherosclerosis - két különböző kóros folyamatok az artériák falában elasztikus típusú. Arteriolosclerosis annak az eredménye, glikációs kollagén és elasztin láncok a fal izom az arteriolák típusú postarteriol a endothelium és pericitákban csere kapillárisok. Mikroangiopátiát kezdeményezni csak feldolgozza glikációját és intézkedések glikotoksinov mert az izmos típusú arteriolák nem intima, mely a helyi kötőszövetbe gyűjtésére és ártalmatlanítására biológiai „hulladék” a vért a intravascularis medence a sejtközi környezet

Nukleinsavak és fehérjék is hozzáadásával módosítható cukrok azok szabad aminocsoportok, ami strukturális és funkcionális átrendeződés a molekulák. Nukleotidok és DNS szintén tárgya a nem-enzimatikus glikozilezés, ami a mutációkat miatt a közvetlen DNS-károsodás és inaktiválja a rekombinációs javítási rendszerek hibákat, valamint előidézi fokozott törékenysége a kromoszómák. A nem-enzimatikus glikozilezési biológiailag fontos molekulák egyre fontosabb terület a tanulmány a cukorbetegség és a normális öregedési folyamat.

Az első, hogy az érintett, azaz glikiruyutsya, hosszú élettartamú fehérjék: hemoglobin, albumin, a kollagén, a krisztallinok, alacsony sűrűségű lipoprotein. A legkellemetlenebb következményeit. Például, a glikációs fehérjék eritrocita membránok teszi, hogy kevésbé hajlékony, inkább merev, ami a rossz vérellátás a szövetekben.

Mivel a felhős szemlencse glikálásának, és ennek következtében, fejleszteni szürkehályog. Az így módosított fehérjék tudjuk észlelni, és ezért markerként szolgálhat az atherosclerosis, a diabetes, a neurodegeneratív betegségek. Az orvosok és a diabetikus jellel egy adott glycation végtermék - A1c.

Ez alkotja a reakció a Amadori glükóz csatoláshoz normál hemoglobin β-lánc. Ma, az egyik frakció a glikált hemoglobin (A1c) - közül a nagy biokémiai markerek diabétesz és szív-érrendszeri betegségek. Csökkentett A1C szint 1% csökkenti a bármely diabetes komplikációk 20%.

Érdekes lesz: