Típusú kötvények közötti aminosavak a fehérjemolekula

1.KOVALENTNYE kommunikáció - a szokásos erős kémiai kötés.

a) peptidkötés

b) egy diszulfid-kötés

2.NEKOVALENTNYE (LAX) típusú kommunikációt: a) hidrogénatom kötés; b) ionos kötés; c) A hidrofób kölcsönhatási

Által alkotott COOH-csoport, egy aminosav és NH2 -csoport szomszédos aminosav. A cím szerinti peptidet az aminosavak lezárását összes tétel, kivéve az utolsó, található, a „C” terminálisa a molekula változott „il”. Például, a tetrapeptid: valil-aszpartil-lizil-szerin

A peptid-kötés alakul csak az alfa-aminosav, és a szomszédos COOH-csoportok KÖZÖS összes aminosav fragmense a molekula. Ha a karboxil és amino-csoportok egy másik csoport, ezek soha nem vesz részt a peptidkötések kialakításának a fehérjemolekula.

A peptid kötés önmagában részben a kettős lakto-laktám tautoméria. Ezért lehetetlen, hogy megforduljon, és ő volt az erőssége másfél szerese a normál kovalens kötés. Az ábra azt mutatja, hogy minden három kovalens kötések a rúd peptid vagy fehérje molekulánként kettő egyszerűek és engedik elfordulni, így a rúd (a teljes polipeptid-lánc) lehet hajlítani a térben.

Kovalens kötések a fehérje molekula mellett a peptid, is vonatkozik, diszulfid-kötéssel.

Diszulfidkötés - kovalens kötés. Azonban, ez biológiailag sokkal kevésbé stabil, mint a peptid kötést. Ez azért van, mert a szervezet gyorsan végezhető redox folyamatokat. A diszulfid-kötés fordulhat elő különböző szakaszai azonos polipeptidlánc, miközben tartja a láncot egy hajlított állapotban. Ha van egy diszulfid kötés két polipeptid, ez egyesíti őket egyetlen molekulában.

GYENGESÉGEI típusú kommunikációs

A több tucat szor gyengébb, mint a kovalens kötés. Gyenge típusú kötvények - ez fizikai-kémiai kölcsönhatást. Ezért, ezek nagyon érzékeny a környezeti feltételek (hőmérséklet, pH-ja a közeg, az ionerősség az oldat, és így tovább).

Hidrogénkötés - a kapcsolat, amely akkor fordul elő két elektronegatív atom hidrogénkötés miatt, amely kapcsolódik az egyik elektronegatív atomok kovalens (lásd ábra.).

Hidrogén'.ötés körülbelül 10-szer gyengébb, mint a kovalens. Ha hidrogénkötések ismétlődnek, hogy rendelkeznek a polipeptid láncok nagy szilárdságú. A hidrogénkötések nagyon érzékenyek a környezeti feltételek és a bennük levő anyagot jelent, amelyek képesek ilyen csatlakozások (például karbamid).

Ionos kötéssel - között történik a pozitív és negatív töltésű csoportok (további karboxil- és amino-csoportok), amelyek megtalálhatók a gyökök a lizin, arginin, hisztidin, aszparaginsav és a glutaminsav.

Hidrofób interakciós - nem specifikus vonzás között fellépő fehérjemolekula gyökök a hidrofób aminosav - által okozott van der Waals és kiegészített vízzel kilökési erő.

A peptid lánc egyik irányba, és két különböző végén - N-végén. hordozó szabad aminocsoportja az első aminosav és a C-terminálison. hordozó karboxilcsoport az utolsó aminosav. Emlékezzünk, hogy az aminosav-maradékok kapcsolódnak a lánc egymás után fehérjék és peptidek. Annak érdekében, hogy hívja egy adott peptid elegendő átvinni (kiindulási anyagok: N-vég) szekvenciáját alkotó aminosav a hárombetűs vagy egybetűs kóddal. Például, az aminosavszekvencia a peptid hormon angiotenzin Il olvasható a következő: Asp-Arg-Val-Tyr-lle-His-Pro-Phe.

Amikor peptideket címet a rövidített nevét az aminosav hozzá az utótag -il, kivéve az utolsó C-terminális aminosavat. Például, a tetrapeptid Ser-Gly-Pro-Ala olvas srilglitsilprlilalanin.

Láncban ismétlődő csoportok -NH-CH-CO-, hogy-zyvaetsyapeptidnym csontváz. Ahhoz, hogy bármilyen hosszúságú volt Bármelyik polipeptidlánc mindig a szíve is - a mag a molekula, pontosan azonos az összes fehérje. Ennél a rúd ülni, mint mellékágai amino-gyököt. Száma arány és váltakozása ezeknek a különböző gyökök egy fehérjét a másik. amino monomerek, egy része a peptidek és fehérjék nevezzük aminosavak.

Általános jellemzők A peptidek.

A peptid áll, 2 vagy több aminosav kapcsolódik peptidkötéssel. Peptidek, amelyek kevesebb mint 10 aminosavat, az úgynevezett oligopeptidek. Peptidek, amelyek több, mint 10 aminosavat nevezzük polipeptidek. A azonos számú aminosavat, és tartalmazhatnak néhány kisebb fehérjéket. Hagyományos közötti határvonal polipeptidek és proteinek rejlik a régióban a molekulatömege 6000.

emlős polipeptidek tartalmaznak peptidkötésekkel között kialakult az alfa-amino- és a-karboxi-csoport, proteinogén aminosavak. Azonban, a készítmény néhány polipeptidek tartalmazhatnak más aminosavakat vagy származékai proteinogén aminosavak. Atipikus peptid a tripeptid glutation (gamma glutamiltsisteinilglitsin), ahol az N-terminális glutamát és cisztein nem kapcsolódnak alfa-peptid kötést.